D. Acides aminés 1

$val49
$val9
$val51$val53
$m_h : $(val66[$m_h;]) $(val61[$m_h;])
$val56 $m_a $m_a $m_a - $val60 $val59 $val58
$val57 $(val65[$m_h;$(val63[$m_h;])])
$(val62[$m_h;])
$val7

E. Acides aminés 2

$val36 $val37
$val7
$m_h : $(val44[$m_h;]) $(val39[$m_h;])
$val11 $m_a $m_a $m_a - $val15 $val14 $val13

$val12

  • $(val43[$m_h;$m_s])
$val6

G. Acrylamide ou agarose

$val13
$(val10[$m_k])
$val14

F. ADN / protéines

$val29 ?

$val25 $val26 $val27 $val26 $val27 $val28

C. Anions/Cations

$val7
$(val6[1;]) $(val6[2*$m_k+1;]) $val8

N. Electrophorèse bidimensionnelle

Pour analyser des mélanges complexes de protéines, il peut être nécessaire de les séparer selon deux critères différents : leur point isoélectrique (pI) , par une éléctrofocalisation, et leur masse moléculaire, par une électrophorèse à travers un tamis moléculaire en présence de détergent (SDS). Le gel issu de l'électrofocalisation est placé au sommet d'un gel d'électrophorèse classique : la migration dans ce tamis moléculaire se fait à 90° de la direction d'électrofocalisation.
électrophorèse bidimensionnelle
  1. $val7
  2. $val8 ?

A. L'électrophorèse sur gel : définition

$(val6[1;]) $(val6[2*$m_k+1;])

J. Masse moléculaire d'un polypeptide / protéines étalons

$val36 $val37
$val7
$m_h. $(val44[$m_h;]) $(val39[$m_h;])
$val11 $m_a $m_a $m_a - $val15 $val14 $val13

$val12

  • $(val43[$m_h;$m_s])
$val6

M. Migration dans un gradient de pH

$val34 $val35
$val7
$m_h : $(val42[$m_h;]) $(val37[$m_h;])
$val11 $m_a $m_a $m_a - $val15 $val14 $val13

$val12

  • $(val41[$m_h;$m_s])
$val6

I. Estimation de la masse moléculaire

$val35 $val36
$val6
$m_h : $(val43[$m_h;]) $(val38[$m_h;])
$val10 $m_a $m_a $m_a - $val14 $val13 $val12

$val11

  • $(val42[$m_h;$m_s])

H. Migration électrophorétique

$val35 $val36
$val6
$m_h : $(val43[$m_h;]) $(val38[$m_h;])
$val10 $m_a $m_a $m_a - $val14 $val13 $val12

$val11

  • $(val42[$m_h;$m_s])

L. Concentration en acrylamide

Des protéines dénaturées sont soumises à une électrophorèse sur gel de polyacryamide (SDS-PAGE) et révélées par le bleu de Coomassie. La concentration en acrylamide utilisée est choisie en fonction de la masse moléculaire des protéines étudiées.
6 gels d'électrophorèse
  1. $val7 ?
  2. $val8 ?

B. Pourquoi un gel...pourquoi du SDS

$val35 $val36
$val6
$m_h.
$(val43[$m_h;])
$(val38[$m_h;])
$val10 $m_a $m_a $m_a - $val14 $val13 $val12

$val11

  • $(val42[$m_h;$m_s])

K. Réactifs pour électrophorèse

$val11

O. Western blot

$val9